G6PDH

Parameter

Bezeichnung	G6PDH
Kürzel	G6PDH WEB
Mnemonic	G6PDHWEB
Material	EDTA-Blut (EB)
Einheit	U/dl
Methode	Photometrie (kinetisch)
Kategorien	Hämatologie Klinische Chemie Enzyme

Beschreibung

Allgemein
Die Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G-6P-DH) katalysiert im Pentosephosphatweg die Umwandlung von Glucose-6-Phosphat zu Gluconsäure-6-Phosphat. Dabei werden Reduktionäquivalente wie NADPH und reduziertes Glutathion erzeugt, welche die Erythrozytenmembran und andere Zellstrukturen vor oxidativer Schädigung bewahren. Bei G-6P-DH-Mangel (x-chromosomal) besteht eine größere Empfindlichkeit der Erythrozyten gegenüber Peroxiden und freien Radikalen. Eine akute intravasale Hämolyse wird jedoch meist nur nach Zufuhr von Oxidantien, die die Kapazität des verbliebenen Redoxsystems überschreiten, beobachtet. Hierfür sind Medikamente, Lebensmittel, Infektionen oder Streßsituationen verantwortlich. Die dabei entstehenden oxidativen Denaturierungsprodukte des Hämoglobins können mit der Supravitalfärbung als membranständige Niederschläge sichtbar gemacht werden (Heinz-Innenkörper). Heinz-Innenkörper sind aber für Enzymdefekterkrankungen nicht spezifisch, da sie auch bei Erkrankungen mit instabilen Hämoglobinen und toxisch bedingten Hämolysen nachgewiesen werden können.

Allgemein

Die Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (G-6P-DH) katalysiert im Pentosephosphatweg die Umwandlung von Glucose-6-Phosphat zu Gluconsäure-6-Phosphat. Dabei werden Reduktionäquivalente wie NADPH und reduziertes Glutathion erzeugt, welche die Erythrozytenmembran und andere Zellstrukturen vor oxidativer Schädigung bewahren.
Bei G-6P-DH-Mangel (x-chromosomal) besteht eine größere Empfindlichkeit der Erythrozyten gegenüber Peroxiden und freien Radikalen. Eine akute intravasale Hämolyse wird jedoch meist nur nach Zufuhr von Oxidantien, die die Kapazität des verbliebenen Redoxsystems überschreiten, beobachtet. Hierfür sind Medikamente, Lebensmittel, Infektionen oder Streßsituationen verantwortlich. Die dabei entstehenden oxidativen Denaturierungsprodukte des Hämoglobins können mit der Supravitalfärbung als membranständige Niederschläge sichtbar gemacht werden (Heinz-Innenkörper). Heinz-Innenkörper sind aber für Enzymdefekterkrankungen nicht spezifisch, da sie auch bei Erkrankungen mit instabilen Hämoglobinen und toxisch bedingten Hämolysen nachgewiesen werden können.

Indikation
V.a. hereditäre Enzymdefekte der Erythrozyten, Differentialdiagnose der hämolytischen Anämie

Abnahmebedingungen
Um einen G6PDH-Mangel sicher zu erkennen, soll man die Probe während einer Periode ohne oxidativen Stress abnehmen. Oxidativer Stress verursacht Hämolyse und bewirkt so vermehrte Neuproduktion von Erythrozyten. Die jungen Erythrozyten weisen höhere G6PDH-Aktivität als alte Erythrozyten auf.

erhöhte Werte
Keine Relevanz

erniedrigte Werte
Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenasemangel (häufigster Enzymdefekt der Erythrozyten)

Einflußfaktoren
Retikulozyten und junge Erythrozyten haben eine höhere Enzymaktivität als normale Erythrozyten. Retikulozytose kann eine verminderte G6PDH-Aktivität verdecken. Kurz zurückliegende Bluttransfusionen: falsch erhöhte Werte

Literatur

I.I. Boo Sedano et al., Hereditäre Enzymdefekte der Erythrozyten: Glukose-6- Phosphatdehydrogenase- Mangel und Pyruvatkinase- Mangel.
Ther Umsch. 63 , 47 (2006)
G. MinOo et al., Erythrocyte variants and the nature of their malaria protective effect.
Cell Microbiol. 7 , 753 (2005)
E. Wollmer et al., Allgemeine und spezielle Anämiediagnostik
Internist 47 , 1269 (2006)


Grumm 2011-08-02 17:51:08	Charité - Institut für Laboratoriumsmedizin und Pathobiochemie