Institut für Medizinische Physik und Biophysik CCM

Projekte

• Biophysikalische Charakterisierung von neuen Oligomycin A Derivaten und seiner Komplexe mit monovalenten Kationen
• Biophysikalische Charakterisierung von Proteinen im Großmaßstab
• Charakterisierung und Anwendung der Infrarot-Strahlung des BESSY II Synchrotrons
• Cholesterol-Einfluss auf die Phosphodiesterase-Bindung in Photorezeptor-Diskmembranen
• Chromophor-Protein Interaktionen im signalgebenden Zustand des Rhodopsin (SFB 498)
• Elektronenkristallographische Untersuchungen von licht-aktiviertem Rhodopsin
• Funktionelle Charakterisierung von Centrinen und deren Wechselwirkungen mit hetrotrimeren G-Proteinen.
• Inaktive Konformation des Rhodopsins
• Interaktionen des aktiven Rhodopsins (SFB 449)
• Kaseinkinase II als potentieller lichtabhängiger Regulator von Centrinen in Photorezeptorzellen
• Lichtinduzierte Interaktion von zweidimensionalen Rhodopsinkristallen mit dem visuellen G-Protein Transducin
• Ligand Channeling: Der Opsin/Retinal ""Exit Site"" Komplex
• Oberflächenviskosität der reinen Wasseroberfläche
• Opsin/All-trans-Retinal Komplex - ein zweiter Bindungsort für Retinal am Photorezeptor Rhodopsin
• Phosphodiesterase-Lipid-Wechselwirkung in Photoerezeptor-Diskmembranen
• Role of phospholipids in the visual signal transduction
• Rolle des Phospholipids in der visuellen Signaltransduktion: Retinalaustausch und blaulichtinduzierte Apoptose
• Signalstrukturen der Boten mRNA
• Signalzustände von G-Protein gekoppelten Rezeptoren (SFB 366)
• Spektroskopische Untersuchungen von hydratationsabhängigen Faltungsprozessen von Proteinen im THz Bereich.
• Struktur der aktiven Konformation des Arrestins
• Struktur des Centrins und des Centrin-G-Protein Komplexes
• Synthese, biophysikalische und biochemische Charakterisierung von neuen Gossypol und Lasalocid Derivaten

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